sábado, 20 de mayo de 2017

7 PORTADORES DE ELECTRONES EN LA CADENA DE TRANSPORTE RESPIRATORIA

La mayoría de las enzimas que participan en el transporte de electrones durante la fosforilación oxidativa se clasifican como deshidrogenasas. Las deshidrogenasas son enzimas que transfieren un par de electrones de un sustrato a un portador de energía. Las deshidrogenasas también juegan un papel clave en el ciclo de Krebs, donde varias reacciones de este tipo culminan con la síntesis de NADH y de FADH2. Posteriormente estos portadores de energía se vinculan a otra deshidrogenasa, la cual los despoja de sus electrones, dejando libres iones protio(1+) al mismo tiempo. Las cadenas de transporte de electrones contienen cinco tipos de proteínas unidas a las membranas que fungen como portadores de electrones:
1.   Flavoproteínas
2.   Citocromos
3.   Complejos de cobre
4.   Ubiquinonas
5.   Y proteínas de hierro y azufre
Con la excepción de la ubiquinona, todos los centros de reacción oxido-reducción al interior de la cadena de la respiratoria son grupos prostéticos. Un grupo prostético es una sustancia no aminoacídica que se encuentra unida fuertemente mediante un enlace covalente al cuerpo de la proteína. Las metaloproteínas son un ejemplo de proteínas con grupos prostéticos, donde el componente que no es un aminoácido es un metal como el hierro o el magnesio. El grupo prostético más común es el grupo heme cuyo centro de reacción es un átomo de hierro.

Referencias básicas: (Belk & Maier, 2013; Berg et al., 2015; Campbell & Farrell, 2012; Garrett & Grisham, 2013; Hoefnagels, 2015; Karp, 2013; Lieberman & Rice, 2014; Mackean & Hayward, 2014; Mader & Windelspecht, 2018, 2015; Mader, 2010; Mason et al., 2014; Meisenberg & Simmons, 2017; Murray et al., 2012; Nelson & Cox, 2008; Reece et al., 2014; Sadava et al., 2014; Simon et al., 2013; Solomon et al., 2014; Starr et al., 2013; Voet et al., 2013).

7.1 Flavoproteínas

Consiste en un polipéptidos unido a uno o dos grupos prostéticos relacionados. Estos pueden ser la flavina de adenina dinucleótido (FAD "Imagen de inicio") la flavina mononucleótido (FMN). El grupo prostético de ambas proteínas es un derivado de la riboflavina o vitamina B2, y cada uno es capaz de aceptar dos protones con dos electrones. Resumen de la respiración celular aeróbica. Las flavoproteínas más importantes de la mitocondria son la deshidrogenasa del NADH  que le da inicio a la cadena de transporte de electrones y la succinato deshidrogenasa del ciclo de Krebs.

La deshidrogenasa de NADH es una proteína integral de la membrana, el sitio activo que se encarga del rompimiento de los enlaces con los hidrógenos en ambas imágenes se ubica en la parte superior izquierda en verde. La proteína se quedará con los electrones que empiezan a fluir a través de ella mientras que los hidrógenos reaccionan con el agua para formar iones protio(1+) en la solución interna de la matriz mitocondrial.

Referencias básicas: (Belk & Maier, 2013; Berg et al., 2015; Campbell & Farrell, 2012; Garrett & Grisham, 2013; Hoefnagels, 2015; Karp, 2013; Lieberman & Rice, 2014; Mackean & Hayward, 2014; Mader & Windelspecht, 2018, 2015; Mader, 2010; Mason et al., 2014; Meisenberg & Simmons, 2017; Murray et al., 2012; Nelson & Cox, 2008; Reece et al., 2014; Sadava et al., 2014; Simon et al., 2013; Solomon et al., 2014; Starr et al., 2013; Voet et al., 2013).

7.2 Citocromos

De cierta forma muchos aspectos de la biología se los tiende a percibir de manera aislada, lo cual da pie a las apelaciones del diseño inteligente. Un ejemplo de ello es la evolución de los sistemas sanguíneos de los animales dependientes de un centro de reacción prostético denominado grupo hemo. El grupo hemo sirve como un marco que fija en su centro un átomo de hierro que puede realizar transiciones redox reversibles entre el hierro II y el hierro III, mediante la acpación y liberación de un único electrón.

Si se analizara a grupo hemo como un componente integral de la sangre sin el cual la sangre no sirve para su función de transporte de gases estaríamos hablando ante un componente que hace a la hemoglobina irreductiblemente compleja. Sin embargo si se analiza con mayor generalidad los componentes celulares encontramos otro cuerpo de proteínas altamente dependientes del grupo prostético hemo llamadas citocromos. En términos de antigüedad los citocromos son conclusivamente proteínas más antiguas que la hemoglobina de la sangre. Se tienen registros de que los citocromos están en funcionamiento como mínimo poco después de la gran crisis de oxigeno por lo que podemos afirmar que su antigüedad es de al menos 1,5 mil millones de años, mientras que la hemoglobina como componente de la sangre de los animales no debe ser más antigua que hace unos 800 millones de años poco antes de generarse la explosión cámbrica.

Existen tres tipos de citocromos nombrados desde la a hasta la c, presentes en la cadena de transporte de electrones, los cuales difieren unos de otros por sustituciones de grupos hemo. Dado que resulta poco probable que el grupo hemo evolucionara dos veces de manera independiente, se concluye que lo más probable para la hemoglobina es que esta proteína sanguínea reclutara de manera paralela al grupo hemo por algún error en la regulación de la síntesis de los citocromos de la cadena de transporte de electrones, y luego sirviendo para mejorar la eficiencia del flujo de gases entre el organismo y su medioambiente en los animales.

Referencias básicas: (Belk & Maier, 2013; Berg et al., 2015; Campbell & Farrell, 2012; Garrett & Grisham, 2013; Hoefnagels, 2015; Karp, 2013; Lieberman & Rice, 2014; Mackean & Hayward, 2014; Mader & Windelspecht, 2018, 2015; Mader, 2010; Mason et al., 2014; Meisenberg & Simmons, 2017; Murray et al., 2012; Nelson & Cox, 2008; Reece et al., 2014; Sadava et al., 2014; Simon et al., 2013; Solomon et al., 2014; Starr et al., 2013; Voet et al., 2013).

7.3 Complejos de cobre y ubiquitinonas

El complejo de cobre se ubica en una sola proteína de la cadena de transporte de electrones y al igual que el hierro del grupo hemo, su función primordial es alternar entre los estados de cobre II y cobre I permitiendo un flujo continuo de electrones.

Las ubiquinonas "imágen siguiente" son grupos prostéticos de proteínas insertadas en la membrana con una gran porción altamente hidrofóbica. Como las flavoproteinas, cada ubiquinona es capaz de aceptar o donar dos electrones y dos protones.

Referencias básicas: (Belk & Maier, 2013; Berg et al., 2015; Campbell & Farrell, 2012; Garrett & Grisham, 2013; Hoefnagels, 2015; Karp, 2013; Lieberman & Rice, 2014; Mackean & Hayward, 2014; Mader & Windelspecht, 2018, 2015; Mader, 2010; Mason et al., 2014; Meisenberg & Simmons, 2017; Murray et al., 2012; Nelson & Cox, 2008; Reece et al., 2014; Sadava et al., 2014; Simon et al., 2013; Solomon et al., 2014; Starr et al., 2013; Voet et al., 2013).

7.4 Complejos de hierro y azufre

Son metaloproteinas cuyo grupo prostético está determinado por un átomo de hierro, pero a diferencia de los citocromos, estos hierros no se encuentran enmarcados en el grupo hemo. El hierro en estas proteínas se encuentra vinculado a iones de azufre inorgánico como parte de un centro de hierro-sulfuro. El centro de hierro-sulfuro más común contiene dos o cuatro átomos de hierro y azufre vinculados a una proteína en los residuos de cisteína.  A pesar de que un solo centro puede tener una gran cantidad de átomos de hierro, el complejo completo es capa de transferir un solo electrón  por cada ronda redox. El potencial redox de un centro de hierro-sulfuro depende de la carga hidrófoba y la carga de los residuos de aminácidos que rodean al centro de hierro-sulfuro.

Los grupos prostéticos se encuentran distribuidos a través de la superficie de los complejos de proteínas que componen a la cadena de transporte de electrones, lo suficientemente cerca para que se formen puentes eléctricos entre las posiciones que aceptan y seden electrones. En la imagen se muestra la posición de varios grupos prostéticos de tipo diferente estrechamente unidos entre sí.

Referencias básicas: (Belk & Maier, 2013; Berg et al., 2015; Campbell & Farrell, 2012; Garrett & Grisham, 2013; Hoefnagels, 2015; Karp, 2013; Lieberman & Rice, 2014; Mackean & Hayward, 2014; Mader & Windelspecht, 2018, 2015; Mader, 2010; Mason et al., 2014; Meisenberg & Simmons, 2017; Murray et al., 2012; Nelson & Cox, 2008; Reece et al., 2014; Sadava et al., 2014; Simon et al., 2013; Solomon et al., 2014; Starr et al., 2013; Voet et al., 2013).

7.5 El último aceptor de electrones

La cadena de transporte de electrones se la puede visualizar casi que como un sistema de corriente eléctrica en la que se dan cambios alternos de esta reducido y oxidado. Cuando tenemos una pareja de componentes, como FMN y Q, FMN al recibir electrones cambia a un estado reducido. Una vez está cargado con electrones “reducido” debe encontrar un adecuado aceptor electrones que esté vacío “oxidado” para poder donarlos. Cuando los dona la pareja cambia a su forma alterna respectiva, FMN cambia a la forma oxidada “Vacía” mientras que Q cambia a la forma reducida “llena”.

Relación de los componentes de la cadena de transporte de electrones con el flujo de electrones "vínculos en negro" y la emisión de energía "líneas rojas". Cuando se emite energía es posible realizar transporte activo.

Al interior de la cadena se genera una corriente de electrones que fluirá siempre y cuando se encuentren aceptores de electrones vacíos a los cuales se les pueda reducir. Otro aspecto de esta corriente eléctrica es que a medida que los electrones son transferidos a un aceptor, este gasta parte de la energía que ellos contienen para cambiar de forma y permitir que iones hidrogeniones fluyan en contra del gradiente de concentración “transporte activo” desde el interior de la matriz hasta el exterior. El aceptor final de la cadena de transporte de electrones debe ser un elemento fácilmente removible del sistema, si fuera otra proteína rápidamente esta se cargaría con electrones y la corriente eléctrica se detendría al no tener a nadie diferente para depositar los electrones de energía agotada. Es por esto que varios elementos gaseosos u otras sustancias que pueden captarse y excretarse con gran velocidad por las células son el aceptor final de electrones. Para muchos seres vivos incluidos los seres humanos este aceptor de electrones es el oxígeno molecular gaseoso. El oxígeno gaseoso cumple las condiciones ideales para ser el aceptor final.

Flujo de electrones a través de dos centros de reacción a través de diversas rutas fijas a través de la proteína, puede verse con claridad en este modelo la presencia de un grupo hemo.

Al ser un gas diatómico no es una molécula polar, por lo que fluye con facilidad a través de las membranas biológicas, y cuando es cargado con los electrones, capta los protones de los iones hidrogeniones, lo cual permite disminuir el nivel de acidez al interior de la matriz mitocondrial “durante la cadena de transporte de electrones la acidez a ambos lados de la membrana se incrementa debido a que los portadores NAD y FAD liberan protones al agua con cada par de electrones”, produciendo agua en el proceso. Aunque el oxígeno pueda tener un papel bastante pequeño en toda esta historia es fundamental. Si no está el oxígeno, no hay ningún lugar en donde depositar los electrones de baja energía, lo cual hace que toda la cadena de transporte de electrones sufra un enorme “trancón o atascamiento”. Resulta también remarcable que uno de los epítetos básicos de la respiración celular AERÓBICA solo se hace evidente hasta una de las últimas reacciones del proceso.

Referencias básicas: (Belk & Maier, 2013; Berg et al., 2015; Campbell & Farrell, 2012; Garrett & Grisham, 2013; Hoefnagels, 2015; Karp, 2013; Lieberman & Rice, 2014; Mackean & Hayward, 2014; Mader & Windelspecht, 2018, 2015; Mader, 2010; Mason et al., 2014; Meisenberg & Simmons, 2017; Murray et al., 2012; Nelson & Cox, 2008; Reece et al., 2014; Sadava et al., 2014; Simon et al., 2013; Solomon et al., 2014; Starr et al., 2013; Voet et al., 2013).

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